Набор для анализа лейцинаминопептидазы

Лейцинаминопептидаза (LAMA) представляет собой смесь пептидов и считается одним из самых мощных доступных естественных конкурентных модуляторов. Он способен блокировать действие нескольких аминоксидаз, тем самым эффективно снижая уровень активности фермента(ов). Лейцин — хорошо известная аминокислота, которая играет жизненно важную роль в синтезе белка. Лейцин действует как ингибитор цистинаминооксидазы (CAAO), тем самым предотвращая распад нуклеотидов в ДНК, что является дополнительным действием к дезаминированию некоторых химических веществ. Также было обнаружено, что лейцин является мощным активатором пероксилазы и одним из предшественников гликозилированных белков. Также обнаружено, что лейцин обладает антиаминокислотной активностью и используется в качестве пищевой добавки.

Лейцинаминопептидаза (LAMA) является важным соединением для многих исследований в области нейрохимии. Было обнаружено, что ингибиторы LAMA эффективны при нейродегенеративных заболеваниях, таких как инсульт, болезнь Хантингтона, синдром дефицита внимания (СДВ) и деменция, поскольку они эффективны в ингибировании активности гликозилированных путей. Лейцин защищает синапсы от чрезмерной стимуляции, предотвращает дегенерацию дендритов головного мозга, препятствует образованию нейротрубочек и препятствует накоплению ацетилхолина в нейронах. Считается, что лейцин улучшает нейротрансмиссию и синаптическую пластичность. Молекула лейцина также действует как субстрат рецептора инсулина и изучалась при диабете и ожирении. Лейцин также использовался при лечении болезни Паркинсона, и считается, что эта аминокислота может обратить вспять некоторые когнитивные нарушения, связанные с этим заболеванием.

Лейцин может гидролизоваться ферментом поджелудочной железы инсулином, что приводит к выработке инсулина. Молекулы лейцина затем связываются с глюкозой. Затем молекула глюкозы прикрепляется к лейциновому рецептору на поверхности нервной клетки и инициирует процесс, называемый «фосфорилированием». Фосфорилирование — это сложная реакция, которая включает связывание молекул глюкозы с лейциновым рецептором. Это позволяет транспортировать большее количество глюкозы в клетки и, в свою очередь, обеспечивает клетки энергией. Лейцин является основным химическим нейромедиатором в центральной нервной системе и участвует в таких процессах, как обучение и память, движение глаз, координация мышц, мышечная сила, иммунитет, регуляция артериального давления и старение кожи.

Существует множество различных средств для анализа пептидов и других белковых молекул с аминокислотными остатками. Один метод включает использование флуоресцентных зондов, чувствительных к присутствию лейцинаминопептидазы. Присутствие этого соединения в образце белка после визуального осмотра будет указывать на степень происходящего гидролиза. Различные концентрации лейцинаминопептидазы будут иметь разные последствия. Например, высокие уровни этого вещества вызовут гораздо более выраженный визуальный эффект, чем низкие уровни.

Основная роль лейцинаминопептидазы заключается в разрушении двойной связи между двумя аминокислотами: L-глутаминовой кислотой и L-лизином. Эти два белка необходимы для функционирования мышечных клеток. L-глутаминовая кислота важна для образования коллагена, а L-лизин необходим для синтеза белков, таких как нуклеиновая кислота. Когда уровень этих двух аминокислот аномально низкий, это может привести к тяжелым, а иногда и опасным для жизни состояниям.

Основным соединением для блоттинга, используемым для этого анализа, является N-фенилтауриновое производное лейцинаминопептидазы. Это конкретное производное связывается с мембраной эпителиальных клеток кишечника и высвобождает АМФ из места связывания. Затем лейциновый АМФ обнаруживается по поглощающей способности мембраны при определенном pH. Этот конкретный тип анализа идеально подходит для определения эффективности терапевтических вмешательств и принятия решения об уровнях дозировки.

Существует ряд различных методов измерения каталитической активности фермента. Один из этих методов предполагает использование субстрата, комплементарного ферменту. Присутствие комплементарного субстрата изменит скорость, с которой фермент способен катализировать реакцию. Этот тип метода обычно выполняется на несущественных молекулах для блоттинга, поскольку присутствие молекулы, требующей определенного источника энергии, снижает общую эффективность молекулы. Другой метод измерения активности аминопептидазы использует микроорганизмы, растущие в пробирках. Эти клетки растут и делятся, образуя культуру, и затем можно измерить скорость их размножения.

Лейциновые пептиды в аминопептидазах обеспечивают энергетический механизм, с помощью которого ферменты способны катализировать реакцию. Аминокислоты удерживаются вместе пептидной связью. Это связано с тем, что аминокислоты могут быть получены либо непосредственно из белка, либо из других химических соединений, которым требуется источник энергии для инициирования их образования. Пептидная связь позволяет одной или нескольким аминокислотам действовать как единая часть молекулы, что приводит к гораздо более высокой скорости молекулярного движения, чем это было бы возможно, если бы химические компоненты были разделены. Таким образом, лейцинаминопептидазы используются для обеспечения широкого спектра диагностических и терапевтических тестов.

Оригинальные продукты на https://www.zjkangte.com/product/liver-function/lap-leucine-aminopeptidase-assay-kit-continous-monitoring-method.html.